Trüpsiinipulber CAS 9002-07-7

Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. on Hiinas üks kogenumaid trüpsiinipulbri cas 9002-07-7 tootjaid ja tarnijaid. Tere tulemast hulgimüügi kvaliteetse trüpsiinipulbri cas 9002-07-7 müügiks meie tehasest. Saadaval on hea teenindus ja mõistlik hind.

Trüpsiini pulberon proteaasi tüüp, EC 3.4.4.4, molekulvalem C35H47N7O10, CAS 9002-07-7, see on lehmade, lammaste ja sigade kõhunäärmest ekstraheeritud seriinproteaas. Selgroogsetel toimib see seedeensüümina. Pankreases sünteesitakse ja sekreteeritakse pankrease mahla komponendina trüpsiini eelkäija trüpsinogeeni. Enterokinaas või trüpsiin piirab selle lagunemist aktiveeritud trüpsiiniks, mis on endopeptidaas, mis võib lõhustada polüpeptiidahelates lüsiini ja arginiini jääkide karboksüüli. See mitte ainult ei toimi seedeensüümina, vaid piirab ka teiste ensüümide, nagu kümotrüpsiin, karboksüpeptidaas ja fosfatidüülkoliini, prekursorite lagunemist, aktiveerides neid seeläbi. See on kõige spetsiifilisem proteaas ja asendamatu vahend valkude aminohapete paigutuse määramisel.
Proteaasi tüüp, mis on lehmade, lammaste ja sigade kõhunäärmest ekstraheeritud seriinproteaas, mis toimib selgroogsetel seedeensüümina. Trüpsiini eelkäija trüpsinogeeni sünteesitakse ja sekreteeritakse pankrease mahla komponentidena kõhunäärmes ning lagundatakse enterokinaasi või trüpsiini piiramisel aktiivseks trüpsiiniks. See on endopeptidaas, mis võib lõhustada polüpeptiidahelates olevate lüsiini ja arginiini jääkide karboksüüli poole. See mitte ainult ei toimi seedeensüümina, vaid piirab ka selliste lähteainete nagu kümotrüpsiin, karboksüpeptidaas, fosfolipaas jne lagunemist. See on kõige spetsiifilisem proteaas ja asendamatu vahend valkude aminohapete paigutuse määramisel.

Trüpsiini pulberon külm{0}}kuivatatud preparaat, mis saadakse lehmade, sigade ja lammaste kõhunäärmest kristallide ekstraheerimisel ja puhastamisel. Kergesti lahustuv vees, ei lahustu orgaanilistes lahustites nagu kloroform, etanool ja eeter. Kui pH on 1,8, lühiajaline keetmine peaaegu ei inaktiveeru; Aluselises lahuses kuumutamine põhjustab denaturatsiooni ja sadenemist, Ca{5}}-l on aga kaitsev ja aktiveeriv toime. Trüpsiini isoelektriline punkt on pH 10,1.

 

Veise trüpsiin koosnes algselt 229 aminohappest, sisaldades 6 paari disulfiidsidemeid ning selle aminohappejärjestus ja kristallstruktuur on välja selgitatud. Enterokinaasi aktiivsuse enesekatalüüsil hüdrolüüsitakse sümogeeni N-terminaalse lüsiini ja isoleutsiini jääkide vaheline peptiidside, vabastades valiin-tiantiantiantiantian -lüsiin-6-peptiidi ja tekitades aktiivse trüpsiini. Veise trüpsiinil on 223 aminohappejääki ja selle molekulmass on 23800. Seriinijääk aktiivses kohas on oluline seriinproteaas.

 

Sea trüpsiini keemiline struktuur on väga sarnane veise trüpsiini omaga. Aminohappejääkide järjestuses on ainult 41 aminohappejääki erinevad, kuid molekulaarne konfiguratsioon on oluliselt erinev. Arvelduskoefitsient S20W on 2,77S, pI=10.8, termiline stabiilsus on stabiilsem kui veise trüpsiin ja Ca2+ kaitsev toime ensüümile ei ole nii oluline kui veistel ja lammastel. Ca2+. kelaatimisel puudub keskne koht. Disulfiidsidemeid on 6 paari ja 1-2 sideme katkestamine ei kahjusta ensüümi molekuli terviklikku struktuuri ja kaitseb selle aktiivsust. Ensüümi aktiivsus võrdub vastavalt 72% veiste ja 61% lammastega.

Lamba trüpsiin on sarnane veiste ja sigade omaga, kuid selle aktiivsus on veidi kõrgem kui veistel ja sigadel.
Trüpsiini spetsiifiline toime hõlmab peptiidsidemeid, mis koosnevad leeliselistest aminohapetest arginiinist ja lüsiini karboksüülrühmadest. Ensüümid ise on kergesti autolüütilised, muundudes - trüpsiinist - trüpsiiniks, mis lagundatakse edasi trüpsiiniks nagu ensüümid ja isegi killud. Nende aktiivsus väheneb järk-järgult ja kaob.

 

Lisaks sellele, et see esineb selgroogsetel, eksisteerib see ka paljudes organismides, nagu siidiussid, merevankrid, kõrvitsad ja aktinomütseedid. Lisaks on kõrgematel loomadel vere hüübimise ja põletikuga seotud proteaasid, nagu trombiin, fibrinolüütiline ensüüm ja vasopressiin, keemilise struktuuri ja spetsiifilisuse poolest tihedalt seotud trüpsiiniga. Võib arvata, et need ensüümid on arenenud ühisest esivanema ensüümist. Trüpsiinil ja elastaasil on tihe seos ka struktuuri ja katalüütilise mehhanismi poolest, kuid nende spetsiifilisus on täiesti erinev.

 

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 pöördumatu inaktiveerimine. Ca2+ omab ensüümi aktiivsust stabiliseerivat toimet; Raskmetalliioonid, orgaanilised fosforiühendid DFP, looduslikud trüpsiini inhibiitorid pärsivad tugevalt selle aktiivsust. Kliiniliselt kasutatakse -põletikuvastastel ja-põletikuvastastel eesmärkidel ning tööstuslikult nahatööstuses, toorsiidi töötlemisel, toiduainete töötlemisel jne.

Valmistamismeetodtrüpsiini pulber:

Füüsikalised ja keemilised omadusedtrüpsiini pulber:

Trüpsiin on külm{0}}kuivatatud preparaat, mis on valmistatud veiste, sigade ja lammaste kõhunäärmest ekstraheeritud ja puhastatud kristallidest. Vees kergesti lahustuv, kloroformis, etanoolis, eetris ja teistes orgaanilistes lahustites lahustumatu. Kui pH on 1,8, lühiajaline keetmine peaaegu ei inaktiveeri; Aluselises lahuses kuumutamisel denaturatsioon sadestub, Ca2+ omab kaitse- ja aktiveerivat toimet ning trüpsiini isoelektriline punkt on pH 10,1.
Veiste trüpsiin koosneb 229 aminohappest ja sisaldab 6 paari disulfiidsidemeid. Selle aminohappejärjestus ja kristallstruktuur on selgitatud. Enterokinaasi aktiivse autokatalüüsi käigus hüdrolüüsitakse sümogeeni N-terminaalse lüsiini ja isoleutsiini jääkide vaheline peptiidside, vabastades Val - päev - päev - päev - päev - päev - päev - aktiivne peptideps, proovimine 6}. Veiste trüpsiinil on 223 aminohappejääki molekulmassiga 23800. Seriinijäägid aktiivses kohas on asendamatud seriin.

Sea trüpsiini keemiline struktuur on väga sarnane veise trüpsiini omaga. Aminohappejääkide järjestuses on ainult 41 aminohappejääki erinevad, kuid molekulaarne konfiguratsioon on väga erinev. Settimiskoefitsient S20W on 2,77S, pI=10.8 ja termiline stabiilsus on stabiilsem kui veise trüpsiinil. Ca2+kaitsev toime ensüümile ei ole nii ilmne kui veistel ja lammastel ning kelaativa Ca2+. keskne osa puudub. Seal on 6 paari disulfiidsidemeid ja katkenud 1-2 sidet, mis ei hävita ensüümi molekuli täielikku struktuuri ega kaitse ensüümi aktiivsust. Ensüümi aktiivsus võrdub 72% veiste ja 61% lammastega. Lamba trüpsiin on sarnane veiste ja sigade omaga, kuid selle aktiivsus on veidi kõrgem kui veistel ja sigadel.

Trüpsiin toimib spetsiifiliselt peptiidsidemetele, mis koosnevad aluselistest aminohapetest arginiinist ja lüsiini karboksüülist. Ensüümi ennast on lihtne autolüüsida - Trüpsiin muundatakse - Trüpsiin laguneb edasi trüptaasiks ja isegi fragmentideks ning ka selle aktiivsus väheneb ja kaob järk-järgult.

Lisaks selgroogsetele leidub seda ka paljudes organismides, nagu siidiuss, marihuaana, vähid ja aktinomütseedid. Lisaks on trombiin, fibrinolüütiline ensüüm, vasodilataator ja muud kõrgemate loomade vere hüübimise ja põletikuga seotud proteaasid keemilise struktuuri ja spetsiifilisuse poolest tihedalt seotud trüpsiiniga. Võib arvata, et need ensüümid eristuvad evolutsiooni käigus tavalistest esivanematest. Kümotrüpsiin ja elastaas on samuti tihedalt seotud struktuuri ja katalüütilise mehhanismi poolest, kuid nende spetsiifilisus on täiesti erinev.

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9.0. Ca2+ võib stabiliseerida ensüümi aktiivsust; Raskmetallide ioonid, fosfororgaanilised ühendid, DFP ja looduslikud trüpsiini inhibiitorid pärsivad tugevalt selle aktiivsust. Seda kasutatakse -põletikuvastaseks ja põletikuvastaseks raviks kliinikus ning nahatööstuses, toorsiidi töötlemisel ja toiduainete töötlemisel tööstuses.

Kuum tags: trüpsiinipulber cas 9002-07-7, tarnijad, tootjad, tehas, hulgimüük, ost, hind, lahtiselt, müük